Wat is de antigeenbindingsplaats?
Wat is de antigeenbindingsplaats?

Video: Wat is de antigeenbindingsplaats?

Video: Wat is de antigeenbindingsplaats?
Video: The antigen -binding sites are present where on the antibody molecule 2024, Juli-
Anonim

De antigeen - verbindend fragment (Fab) is een gebied op een antilichaam dat bindt tot antigenen . Het variabele domein bevat de paratoop (de antigeen - bindingsplaats ), die een reeks complementariteitsbepalende gebieden omvat, aan het aminoterminale uiteinde van het monomeer. Elke arm van de Y dus bindt een epitoop op de antigeen.

Bovendien, wat is de antigeenbindingsplaats van een antilichaam?

De paratoop is het deel van een antilichaam die herkent een antigeen , de antigeen - bindingsplaats van een antilichaam . Het is een klein gebied (15-22 aminozuren) van de antistoffen Fv-regio en bevat delen van de antistoffen zware en lichte ketens. Het deel van de antigeen waaraan de paratoop bindt wordt een epitoop genoemd.

Evenzo, wat gebeurt er als antigeen bindt aan antilichaam? wanneer sommigen antistoffen Combineren met antigenen activeren ze een cascade van negen eiwitten, ook wel complement genoemd, die in inactieve vorm in het bloed circuleren. Complement gaat een samenwerking aan met antistoffen , zodra ze hebben gereageerd met antigeen , om vreemde indringers te helpen vernietigen en ze uit het lichaam te verwijderen.

De vraag is ook, waarom zijn er twee antigeenbindingsplaatsen?

omdat een antigeen meerdere verschillende epitopen kan hebben, kan een aantal antilichamen binden aan het eiwit. Wanneer twee of meer antigeen bindingsplaatsen identiek zijn, kan een antilichaam een sterkere binding aangaan met de antigeen dan als slechts één van de antistoffen sites is gebonden.

Hoeveel bindingsplaatsen hebben antigenen?

Vanwege hun twee antigeen - bindingsplaatsen , zij zijn beschreven als tweewaardig. Zo lang als een antigeen heeft drie of meer antigeen determinanten, bivalente antilichaammoleculen kan verknoop het tot een groot rooster (Figuur 24-19).

Aanbevolen: